Une équipe de l’Institut Pasteur et du CNRS (Robert Weil et coll.) montre qu’une protéine (optineurine) est capable de contrôler spécifiquement l’activité d’une enzyme (PLK1) dont le dysfonctionnement est associé au développement de certains cancers. Ce qui en fait une cible thérapeutique potentielle.
La PLK1 est présente à toutes les étapes de la mitose. Son expression est augmentée dans de nombreux cas de cancers (sein, colorectum, estomac, œsophage, pancréas, peau, utérus, larynx, et certains cancers du poumon). On cherche depuis des années à identifier des inhibiteurs spécifiques de PLK1 à des fins thérapeutiques mais les résultats se sont montrés décevants : les molécules proposées ont toutes des effets secondaires importants en raison de leur manque de spécificité.
L’équipe dirigée par Robert Weil montre qu’une protéine déjà connue pour ses propriétés antibactériennes et antivirales, l’optineurine, peut inhiber spécifiquement PLK1. En l’absence d’optineurine, en effet, l’activité de PLK1 n’est plus contrôlée ; il en résulte des anomalies cellulaires importantes : défauts de séparation des chromosomes, cellules à plusieurs noyaux, etc.
Ainsi, l’optineurine apparaît comme un régulateur spécifique de PLK1, ce qui permet d’envisager l’optineurine comme cible thérapeutique potentielle dans le cas de tumeurs associées à une surexpression de PLK1.
David Kachaner et coll. « Molecular Cell », 24 février 2012.
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